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　　文献补充：

　　热休克蛋白90(HeatShockProtein90、HSP90)是真核生物细胞中最丰富的细胞蛋白之一，其重要功能之一是参与新客户蛋白的折叠作为分子伴侣。应激后变性蛋白的再折叠和客户蛋白的稳定性和活性调节。

　　到目前为止，HSP90已经发现了100多种客户蛋白，主要分为转录因子、蛋白激酶、聚合酶等。与其他热休克蛋白不同的是，HSP90有其特异性**剂，常见的有格尔德霉素(Geldanamycin、GA)及其衍生物、根赤壳素等。它们通常被用作检测HSP90分子伴侣活性的有力研究工具。

　　这些化学物质与ATP竞争结合HSP90分子N端的ATP/ADP结合袋状结构，**其伴侣活性，导致未折叠成熟或错误折叠的客户蛋白被蛋白酶体靶向降解，从而影响细胞内转录调节、信号转移等生命活动过程。

　　另一方面，MGL32(Z-Leu-Leu-Leu-Leu-CHO)作为一种常见的肽醛蛋白酶体**剂，能特别阻断蛋白酶体对其底物蛋白的降解。

　　此外，C-Jun蛋白是AP-1细胞核内重要转录因子的主要成分之一，可广泛参与细胞内转录调节和信号转移。

　　据文献报道，在Jurkat细胞中，热休克**降低了integrinα-4和转化生长因子β的表达，同时**诱导了hsp90.c-jun基因的表达。

　　因此，c-Jun蛋白质引起了人们的关注。研究表明，HSP90**剂GA可以通过剂量和时间依赖来降低HEK293细胞中内源性c-Jun的蛋白质水平。

　　然而，转染HSP90颗粒可以恢复GA**降低的C-Jun蛋白水平;此外，HSP90可以提高HEK293细胞中内源性C-Jun的蛋白质水平，但不影响C-Jun的MRNA水平。

　　此外，研究人员发现，HSP90通过稳定C-Jun蛋白质来延长C-Jun的半寿命;蛋白酶**剂MGL32可以阻止GA促进的蛋白酶降解C-Jun，从而恢复C-Jun的蛋白质水平。

　　另一方面，HSP90质粒的转染不影响C-Jun的磷酸化水平;但Jun-2荧光素酶报告的基因分析实验表明，HSP90的过度表达可以提高HEK293细胞C-Jun的总蛋白转录活性。

　　总之，在HEK293细胞中，分子伴侣HSP90可以提高C-Jun蛋白的稳定性，影响其总蛋白的活性。