苹果酸脱氢酶是同工酶家族的一员，不同来源的苹果酸脱氢酶同工酶在一级序列上表现出很低的相似性，有时甚至不到20%。例如:E.coli MDH和猪心线粒体苹果酸脱氢酶(mMDH)有58%的序列是一致的，而与猪心胞质苹果酸脱氢酶(cMDH)只20%的同源性。但在蛋白质**结构上，不同物种来源的MDH具有相似性，尤其在辅酶结合部位、催化活性位点及亚基结合作用的特殊部位，不同的MDH显示了高度保守的氨基酸序列。

  对MDH结构的研究始于1968年。经过多年的研究总结，eMDH的cDNA编码序列于1987年公布，蛋白质分子的完整信息于1992年整理到了PDB 数据库中(www.rcsb.org,1EMD)，其氨基酸全序列如图1

图1大肠杆菌苹果酸脱氢酶氨基酸序列

  eMDH的cDNA编码条全长为312aa的肽链,翻译后表达成为表观分子量为32,500道尔顿的蛋白质。eMDH一个亚基分子中含有三个半胱氨酸，分别为99位、113位、251位(图1-1中以阴影表示)。分子内部无二硫键形成，其中有一个半胱氨酸位于催化活性腔内，它不直接参与催化但会对催化活性产生影响，它作为亲核基团可能参与辅酶的结合

图2 大肠杆菌苹果酸脱氢酶亚基分子立体结构

  图2给出了eMDH的亚基分子的空间立体结构，它有两个域，N-端是结合辅酶NAD*催化域，C-端是结合底物L-malate 的催化域。

  晶体结构研究显示,二聚体界面处的相互作用主要是由结构紧密的α-螺旋相互作用。在相互结合的过程中底物结合的活性位点被很好的分离;它们并不在亚基的结合界面处，结合的二羧酸底物距离大概能达30A。在溶液环境中，苹果酸脱氢酶的二聚体结构对于其催化活性有很重要的意义。文献中指出，亚基间的相互作用同时还包含了对底物结合位点的稳定及定位作用。

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